ENZIMOLOGIA, 15

Autor: PIVEL RANIERI JUAN PABLO.
Año: 1982.
Universidad: AUTONOMA DE MADRID.
Centro de lectura: CIENCIAS.
Centro de realización: CENTRO INVESTIGACIONES BIOLOGICAS (CSIC) INSTITUTO DE INMUNOLOGIA Y BIOLGIA MICROBIANA..

Autor: SANZ CARRERAS FERRAN.
Año: 1982.
Universidad: AUTONOMA DE BARCELONA.
Centro de lectura: CIENCIAS.

Autor: VARGAS MUÑOZ M. ANGELES.
Año: 1982.
Universidad: SEVILLA.
Centro de lectura: BIOLOGIA.
Centro de realización: DEPARTAMENTO DE BIOQUIMICA (SECCION DE FISIOLOGIA VEGETAL) DE LA FACULTAD DE BIOLOGIA DE LA UNIVERSIDAD DE SEVILLA..

Resumen: LA NITRATO REDUCTASA PURIFICADA DE HOJAS DE ESPINACA EN PRESENCIA DE UN REDUCTOR ADECUADO SE INACTIVA DE FORMA ESPECIFICA POR ACETILENO. DICHA INACTIVACION AFECTA SOLO A SU ACTIVIDAD TERMINAL. EL SITIO DE ACCION DEL ACETILENO EN LA ENZINA PARECE ESTAR ESTRECHAMENTE RRELACIONADO CON EL SITIO ACTIVO PARA EL NITRATO. LA NITRATO REDUCTASA INACTIVADA POR ACETILENO SE REACTIVA ESPECIFICAMENTE POR LA LUZ AZUL TANTO EN AEROBIOSIS COMO EN ANAEROBIOSIS. EL PROPIO FAD DE LA ENZINA ACTUA COMO FOTOSENSIBILIZADOR DEL PROCESO DE REACTIVACION POR LUZ AZUL. POR OTRA PARTE LA ILUMINACION DE LA NITRATO REDUCTASA EN PRESENCIA DE FMN O AZUL DE METILENO Y OXIGENO DA LUGAR A UNA INACTIVACION IRREVERSIBLE DE SUS DIFERENTES ACTIVIDADES. DICHA INACTIVACION ES PRODUCIDA PRINCIPALMENTE POR EL OXIGENO SINGLETE.

Autor: ALONSO LANCHO M. TERESA.
Año: 1981.
Universidad: SALAMANCA .
Centro de lectura: MEDICINA.

Resumen: SE ESTUDIA LA CINETICA DE LOS ENZIMAS GLICOLITICOS HEXOKINASA Y PIRUVATO-KINASA EN EL HEMATIE NORMAL. LA ACTIVIDAD HEXOKINASA PARCIALMENTE PURIFICADA ES INHI BIDA POR SU PRODUCTO GLUCOSA-6-FOSFATO QUE NOS PARECE EL MODULADOR FUNDAMENTAL PARA ESTE ENZIMA. LA ACTIVIDAD PIRUVATO-KINASA PROCEDENTE DEL HEMOLIZADO CRUDO ESTA REGULADA FUNDAMENTALMENTE POR EL NIVEL INTRACELULAR DE LOS SUSTRATOS PEP Y ADP. SE ESTUDIA TAMBIEN EL EFECTO DE OTROS POSIBLES MODULADORES TALES COMO FRUCTOSA-DIFOSFATO AMINOACIDOS CATIONES MONOVALENTES SOBRE LA ACTIVIDAD DEL ENZIMA. LOS RESULTADOS SE DISCUTEN EN RELACION CON UN POSIBLE EFECTO FISIOLOGICO DE TODOS ESTOS MODULADORES.

Autor: ARUS CARALTO CARLOS.
Año: 1981.
Universidad: AUTONOMA DE BARCELONA.
Centro de lectura: CIENCIAS.
Centro de realización: DEPARTAMENTO DE BIOQUIMICA. FACULTAD DE CIENCIAS. UNIVERSIDAD AUTONOMA DE BARCELONA..

Resumen: SE HAN ESTUDIADO LOS SUB-SITIOS DE FIJACION DE LIGANDOS PURINICOS DE LA RNAASA A. SE HA DEMOSTRADO LA EXISTENCIA DE UN CAMBIO CONFORMACIONAL INDUCIDO A NIVEL DE CENTRO CATALITICO POR LA INTERACCION DE NUCLEOSIDOS PURIDICOS EN EL SUB-SITIO DE FIJACION PRINCIPAL. ESTE CAMBIO CONFORMACIONAL INTERESARIA A LA BASE NITROGENADA PURINICA JUNTO CON EL ASP 121 Y LA HIS 119 DE LA RNAASA A Y EXPLICARIA EL INCREMENTO EN LA ACTIVIDAD CATALITICA DEL ENZIMA CUANDO UN NUCLEOSIDO PURINICO OCUPA LA POSICION 5' DEL ENLACE A ROMPER. SE HA DEMOSTRADO TAMBIEN QUE LA CINETICA DE HIDROLISIS DEL SUBSTRATO ES NO-MICHAELIANA (NO-HIPERBOLICA) A PH 5.5 TANTO PARA SUBSTRATOS DE LA PRIMERA COMO DE LA SEGUNDA FASE DE LA CATALISIS.

Autor: BOGONEZ PELAEZ ELENA.
Año: 1981.
Universidad: AUTONOMA DE MADRID.
Centro de lectura: CIENCIAS.
Centro de realización: DEPTO. BIOQUIMICA Y BIOLOGIA MOLECULAR FACULTAD DE CIENCIAS UNIVERSIDAD AUTONOMA DE MADRID.

Resumen: SE HAN ANALIZADO LAS VELOCIDADES DE SINTESIS Y DEGRADACION DE LA GLUTAMATO DESHIDROGENASA-NADP DE LEVADURA VIA DE ANIMACION PRINCIPAL EN ESTOS ORGANISMOS EN DIFERENTES CIRCUNSTANCIAS NUTRICIONALES QUE DETERMINAN VARIACIONES RELATIVAS EN LA CANTIDAD DE ENZIMA. TANTO LA SINTESIS COMO LA DEGRADACION CONTROLAN LOS NIVELES DE AL ENZIMA. LAS VARIACIONES EN LA FUENTE DE NITROGENO PROVOCAN VARIACIONES TANTO EN LA SISTESIS COMO EN LA DEGRADACION MIENTRAS QUE LAS VARIACIONES EN LA FFUENTE DE CARBONO PROVOCAN CAMBIOS FUNDAMENTALMENTE EN LA SINTESIS. TANTO EL AMONIO COMO EL GLUTANATO RUTRACELULAR PUEDEN CONTROLAR AMBOS PROCESOS.

Autor: CAMPO GUINEA M. LUISA.
Año: 1981.
Universidad: NAVARRA.
Centro de lectura: CIENCIAS .
Centro de realización: FACULTAD DE CIENCIAS. UNIVERSIDAD DE NAVARRA..

Resumen: CON OBJETO DE APORTAR NUEVOS DATOS QUE PERMITAN DAR UNA EXPLICACION DEL MECANISMO A NIVEL MOLECULAR DE LA TRANSDUCCION DE ENERGIA EN EL PROCESO DE LA FOSFORILIZACION OXIDATIVA HEMOS ESTUDIADO EL EFECTO QUE EL CAMBIO EN LA CONCENTRACION DE H+ TIENE SOBRE LA ACTIVIDAD HIDROLITICA DE ATPASA MITOCONDRIAL. SE HA COMPROBADO TAMBIEN SI LOS DIFERENTES NUCLEOTIDOS SON ACTIVADORES DE LA HIDROLISIS DEL ATP-MG++ PARA VER A CONTINUACION SI EL EFECTO PRODUCIDO POR UN NUCLEOTIDO SE VE MODIFICADO POR EL CAMBIO DE PH. LOS RESULTADOS OBTENIDOS NOS HAN PERMITIDO PROPONER LA EXISTENCIA DE UN CICLO DE PROTONES INTIMAMENTE ASOCIADOS AL CICLO REDOX DESCRITO PARA LA ATPASA POR SANTIAGO Y LOPEZ-MORATALLA.

Autor: COLOMA CONTRERAS JULIO.
Año: 1981.
Universidad: VALENCIA.
Centro de lectura: QUIMICA.
Centro de realización: DEPARTAMENTO DE ENZIMOLOGIA-CENTRO DE INVESTIGACION C.S. LA FE . VALENCIA.

Resumen: SE HAN DESARROLLADO CULTIVOS PRIMARIOS DE HEPATOCITOS DE RATA ADULTA CAPACES DE RESPONDER A TODA UNA SERIE DE ESTIMULOS HORMONALES. TANTO LA RESPUESTA A LOS GLUCOCORTICOIDES COMO AL GLUCAGON SE PERDIAN AL 4-5 DIA DE CULTIVO ACOMPAÑANDOSE DE UNA PERDIDA DEL PATKON ISOENZIMATICO DE HIGADO ADULTO DE LAS HEXOKINASAS ALDOLASA Y PIRUVATO KINASA QUE ERA SUBSTITUIDO POR UN PATRON ISOENZIMATICO TIPICAMENTE FETAL; ADQUIRIENDO LAS CELULAS UN MAYOR CARACTER GLICOLITICO. LA ADICION DE DEXAMETASONA AL MEDIO DE CULTIVO BLOQUEABA ESTE CAMBIO EN EL PATRON ISOENZIMATICO.

Autor: ESTEPA SOTO INMACULADA.
Año: 1981.
Universidad: AUTONOMA DE MADRID.
Centro de lectura: CIENCIAS.
Centro de realización: INSTITUTO DE ENZIMOLOGIA DEL CSIC Y DEPARTAMENTO DE BIOQUIMICA DE LA FACULTAD DE MEDICINA DE LA U.A.M..

Resumen: LA PRIMERA PARTE TRATA DEL ESTUDIO DE LA ACTIVACION DE LA ACETILACION DE HISTONAS ENDOGENAS EN NUCLEOS Y GROMATINA POR POLIAMINAS. LA SEGUNDA PARTE HA TRATADO DE LA SEPARACION Y CARACTERIZACION DE TRES ISOENZIMAS DE ACETILTRANSFERASA DE HISTONAS EN ARTEMIA. PARA ELLO SE HAN UTILIZADO LOS CRITERIOS DE: LOCALIZACION CELULAR COMPORTAMIENTO CROMATOGRAFICO ESPECIFICIDAD DE SUSTRATO Y REGULACION A ESTOS TRES ISOENZIMAS SE LE HAN DENOMINADO I II Y III SIENDO LA I NUCLEAR Y LA II Y III CITOPLASMATICAS.

Autor: MALPARTIDA ROMERO FRANCISCO.
Año: 1981.
Universidad: AUTONOMA DE MADRID.
Centro de lectura: CIENCIAS .
Centro de realización: INSTITUTO DE ENZIMOLOGIA Y PATOLOGIA MOLECULAR C.S.I.C. DEPARTAMENTO DE BIOQUIMICA DE LA FACULTAD DE MEDICINA DE LA UNIVERSIDAD AUTONOMA DE MADRID.

Resumen: LA ATPASA DE LA MEMBRANA PLASMATICA DE LA LEVADURA SACCHAROMYCES CEREVISIAE. HA SIDO SOLUBILIZADA Y PURIFICADA. ESTA FORMADA POR UN PEPTIDO MAYORITARIO DE PESO MOLECULAR 100.000 DALTONS FORMA UN INTERMEDIARIO FOSFORILADO. RECONSTITUIDA EN LIPOSOMAS CATALIZA LA REACCION DE INTERCAMBIO 32PI/ATP Y DESCENSO DE FLUORESCENCIA DE 9-AMINO-6-CLORO-2-METOXI-ACRIDINA . AMBAS REACCIONES SON SENSIBLES A GRAMICIDINA Y NIGERICINA ASI COMO A DESALOPLADORES. LOS DATOS EXPERIMENTALES PRUEBAN QUE LA ENZIMA ES UNA BOMBA ELECTRO GENICA DE PROTONES CON UNA PROBLABLE ESTEQUIOMETRIA DE UN PROTON BOMBEADO POR CADA MOLECULA DE ATP HIDROLIZADO.

Autor: MARTIN DEL RIO M. PILAR.
Año: 1981.
Universidad: SEVILLA.
Centro de lectura: BIOLOGIA.
Centro de realización: FACULTAD DE MEDICINA UNIVERSIDAD DE CADIZ.

Autor: NOGUES BARA M. VICTORIA.
Año: 1981.
Universidad: AUTONOMA DE BARCELONA.
Centro de lectura: CIENCIAS.
Centro de realización: DEPARTAMENTO DE BIOQUIMICA. FACULTAD DE CIENCIAS. UNIVERSIDAD AUTONOMA DE BARCELONA..

Resumen: LA RIBONUCLEASA DE PANCREAS DE BUEY ES UN ENZIMA QUE CATALIZA LA DEGRADACION DE LOS ACIDOS RIBONUCLEICOS. EN ESTE ESTUDIO LA RNAASA SE HA INMOVILIZADO EN UNA MATRIZ DE AGEROSA (SEPHAROSE 4B) Y SE HA OBSERVADO COMO VARIAN LOS PARAMETROS DE TIPO CINETICO Y LA INTERACCION DE LIGANDOS DE TIPO NUCLEOTIDICO CON EL ENZIMA EN FUNCION DE LAS CONDICIONES UTILIZADAS DURANTE EL PROCESO DE INMOVILIZACION Y EN RELACION A LA FORMA DEL ENZIMA SOLUBLE. SE HA UTILIZADO EL ENZIMA INMOVILIZADO PARA LA SEPARACION DE LIGANDOS NO SUSTRATO DE TIPO DINUCLEOTIDOS.

Autor: PEÑA CORTINES M. PILAR DE LA.
Año: 1981.
Universidad: OVIEDO.
Centro de lectura: CIENCIAS.
Centro de realización: DEPARTAMENTO INTERFACULTATIVO DE BIOQUIMICA. UNIVERSIDAD OVIEDO.

Resumen: DETERMINADAS CEPAS DE LEVADURA PRODUCEN Y EXCRETAN UNA TOXINA CAPAZ DE MATAR A CELULAS SENSIBLES. ENTRE LOS EFECTOS PRIMARIOS QUE PRODUCE LA TOXINA ESTAN: 1) UNA INHIBICION DEL COTRANSPORTE DE AMINOACIDOS CON PROTONES. 2) UNA INHIBICION DEL BOMBEO DE PROTONES Y DE LA ACUMULACION DE POTASIO EN CELULAS QUE ESTAN METABOLIZANDO GLUCOSA 3) UNA DISMINUCION DEL GRADIENTE DE PH EXISTENTE A TRAVES DE LA MEMBRANA DE LAS CELULAS SENSIBLES 4) UNA DESPOLARIZACION DE LA MEMBRANA. TODOS LOS EFECTOS OBSERVADOS PUEDEN SER EXPLICADOS POR LA ALTERACION DE LA PERMEABILIDAD PASIVA A LOS PROTONES Y A LOS IONES DE POTASIO QUE HEMOS COMPROBADO PRODUCE LA TOXINA. TODOS ESTOS RESULTADOS SUGIEREN QUE LA TOXINA ACTUA COMO UN IONOFORO MACROMOLECULAR.

Autor: PINEDA PRIEGO MANUEL.
Año: 1981.
Universidad: CORDOBA.
Centro de lectura: CIENCIAS.
Centro de realización: DPTO. DE BIOQUIMICA FACULTAD DE CIENCIAS UNIVERSIDAD DE CORDOBA..

Resumen: SE ESTABLECEN LAS CONDICIONES OPTIMAS PARA LA VALORACION ESPECTROFOTOMETRICA DE BIFOSFOGLICERATO MUTASA (BPGM) ESTUDIANDO LA SATURACION DE METABOLITOS (SUSTRATOS Y COENZIMAS) LAS CANTIDADES DE ENZIMAS AUXILIARES EL EFECTO DEL PH E INHIBIDORES. EMPLEANDO TALES CONDICIONES SE HA OBTENIDO UNA ACTIVIDAD BPGM PARA ERITROCITOS HUMANOS QUE ES DEL MISMO ORDEN QUE LA PROPORCIONADA POR LAS TECNICAS RADIACTIVAS Y CINCO VECES INFERIOR A LA DE ERITROCITOS DE RATA. ASIMISMO SE ESTUDIAN LAS VARIACIONES DE BPGM Y FOSFOGLICERATO QUINASA DURANTE LA DIFERENCIACION DEL ERITROCITO. SE ANALIZAN LAS ACTIVIDADES DE ESTAS ENZIMAS EN 40 FRACCIONES OBTENIDAS POR CENTRIFUGACION EN GRADIENTES DE PERCOLL DE CELULAS ERITROIDEAS DE MEDULA OSEA DE RATA. LOS RESULTADOS SUGIEREN QUE DURANTE EL DESARROLLO ERITROPOYETICO SE PRODUCE UN AUMENTO DE LA ACTIVIDAD BPGM MIENTRAS QUE DESCIENDE LA DE FOSFOGLICERATO QUINASA.

Autor: PROVECHO BARO FROILAN.
Año: 1981.
Universidad: LEON.
Centro de lectura: VETERINARIA .
Centro de realización: FACULTAD DE VETERINARIA DE LEON.

Autor: RODICIO RODICIO ROSAURA.
Año: 1981.
Universidad: OVIEDO.
Centro de lectura: CIENCIAS.
Centro de realización: DEPARTAMENTO INTERFACULTATIVO DE BIOQUIMICA UNIVERSIDAD DE OVIEDO.

Resumen: LA UDP-GLUCOSA 4-EPIMERASA ES UN ENZIMA INACTIVABLE EN PRESENCIA DE LA D-XILOSA Y DE LA Z-DESOXI-D-GLUCOSA LA INACTIVACION QUE TIENE LUGAR CUANDO CELULAS DE SACCHAROMYCES CARLSHERGENSIS 6-517 SECRECIELS EN GALACTOSA Y DEL ENZIMA UDP-GLUCOSA-4 EPIMERASA NO DEPENDE DE LA SINTESIS DE NOVO DE PROTEINAS NI TAMPOCO ESTA MEDIADA POR PROTEASAS NO SE HA DETECTADO IINHIBICION DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA POR LA D-XILOSA O POR LA Z-DESOXI-D-GLUCOSA.

Autor: RUIZ CARDABA AMELIA.
Año: 1981.
Universidad: AUTONOMA DE MADRID.
Centro de lectura: CIENCIAS.
Centro de realización: DPTO. BIOQUIMICA FACULTAD DE MEDICINA UNIVERSIDAD AUTONOMA.

Autor: BARTRONS BACH RAMON.
Año: 1980.
Universidad: BARCELONA.
Centro de lectura: MEDICINA.
Centro de realización: FACULTAD DE MEDICINA. UNIVERSIDAD DE BARCELONA.

Resumen: SE HA DESARROLLADO UN PROCEDIMIENTO QUE PERMITE LA COPURIFICACION DE LAS ISOENZIMAS DE LA FOSFOSLICERATO MUTASA HASTA LA HOMOGENEIDAD. LOS PRINCIPALES PASOS INCLUYEN: FRACCIONAMIENTO CON SULFATO AMONICO GEL FILTRACION INTERCAMBIO IONICO HIDROXILAPATITA Y CROMATOGRAFIA DE AFINIDAD CON SEPHAROSE 4-B -AZUL DEXTRANO. LAS ISOENZIMAS HAN SIDO ESTUDIADAS CON RELACION CON SUS PROPIEDADES MOLECULARES FISICO-QUIMICAS Y CINETICAS: PESO MOLECULAR Y PESO DE SUBUNIDAD PUNTO ISOELECTRICO DISOCIACION Y REASOCIACION DE LAS SUBUNIDADES; PH OPTIMO VMAX KM Y KI PARA EL SUSTRATO Y COFACTOR; SENSIBILIDAD A LA INACTIVACION TERMICA A LA MODIFICACION DE LOS GRUPOS -SH Y AL VANADATO; CARACTERISTICAS DE LAS ACTIVIDADES FOSFOSLICERATO MUTASA BISFOSFOSLICERATO SINTASA Y BISFOSFOSLICERATO FOSFATASA ASOCIADOS A LA ACTIVIDAD FOSFOSLICERATO MUTASA PRINCIPAL.

Autor: FERNANDEZ REYES EMILIO.
Año: 1980.
Universidad: SEVILLA.
Centro de lectura: QUIMICA.
Centro de realización: DEPARTAMENTO DE BIOQUIMICA. FACULTAD DE BIOLOGIA UNIVERSIDAD DE SEVILLA.

Resumen: SE HAN ESTUDIADO LAS PROPIEDADES DE ESTIRPES MUTANTES DEL ALGA VERDE CHLAMYDOMONAS REINHARD//. LAS ESTIRPES 102 104 307 Y SILVESTRE POSEEN UNA DIAFORASA INDUCIBLE POR NITRATO QUE CONTIENE FAD Y CITOCROMO B557 Y QUE SE CONSIDERA COMO UNA VERDADERA SUBUNIDAD DE LA NITRATO REDUCTASA. LA 305 TIENE UNA ACTIVIDAD NITRATO REDUCTASA TERMINAL ASOCIADA A UNA PROTEINA DE MENOR TAMAÑO QUE LA ENZIMA SILVESTRE. LA ESTIRPE 301 POSEE DIAFORASA INDUCIBLE POR NITRATO Y COFACTOR DE MOLIBDENO EL CUAL TAMBIEN APARECE EN 305 Y EN LA ESTIRPE SILVESTRE. EN BASE A ESTUDIOS DE COMPLEMENTACION IN VITRO ENTRE LAS DIVERSAS ESTIRPES MUTANTES Y AL ANALISIS DE LAS ESTRUCTURAS DE LAS ENZIMAS DE LAS ESTIRPES MUTANTES SE PROPONE UN MODELO HETEROPOLIMERICO PARA LA ESTRUCTURA CUATERNARIA DEL COMPLEJO NITRATO REDUCTASA DE ESTE ALGA VERDE. SE ESTUDIAN ADEMAS LAS PROPIEDADES DE LA ENZIMA RECONSTITUIDA ASI COMO LAS DEL COFACTOR DE MOLIBDENO. SE DETECTA POR VEZ PRIMERA ACTIVIDAD XANTIVA DESHIROGENASA EN ALGAS.

Autor: GARRIDO GARRIDO M. BELEN.
Año: 1980.
Universidad: NAVARRA.
Centro de lectura: FARMACIA.
Centro de realización: FACULTAD DE FARMACIA. UNIVERSIDAD DE NAVARRA..

Resumen: SE HAN ESTUDIADO DISTINTAS PROPIEDADES DE LA ENZIMA MIOSINA-ATPASA Y SE HA PROPUESTO UN CICLO REDOX PARA LA MIOSINA QUE EXPLICA A NIVEL MOLECULAR EL PROCESO DE TRANSDUCCION DE ENERGIA EN LA CONTRACCION MUSCULAR BASANDOSE EN LA DEMOSTRACION DE QUE EL AGENTE OXIDANTE 2 6-DICLOROFENOLINDOLFENOL MODIFICA LA ACTIVIDAD ATPASA DE LA MIOSINA DEL MUSCULO ESQUELETICO DE POLLO Y QUE LA SENSIBILIDAD ANTE DISTINTOS MODULADORES ATP ADP Y EL ANION BIOCARBONATO ES DIFERENTE ANTE LA PRESENTE SUSTANCIA O AGENTE OXIDANTE Y TAMBIEN POR LA DEMOSTRACION DE LA EXISTENCIA DE UN ATOMO DE ZINC POR MOLECULA DE MIOSINA. TAMBIEN SE HA PROPUESTO UN LUGAR DE UNION DIFERENTE AL CENTRO CATALITICO PARA LOS NUCLEOTIDOS LIBRES ATP Y ADP.