ENZIMOLOGIA, 18

Autor: PARES CASASAMPERA JAVIER.
Año: 1976.
Universidad: AUTONOMA DE BARCELONA.
Centro de lectura: CIENCIAS.
Centro de realización: INSTITUTO DE BIOLOGIA FUNDAMENTAL Y DEPARTAMENTO BIOQUIMICA. UNIVERSIDAD AUTONOMA DE BARCELONA..

Autor: PEDRO BALLESTEROS M. ANGELES DE.
Año: 1976.
Universidad: SALAMANCA.
Centro de lectura: CIENCIAS.
Centro de realización: DEPARTAMENTO INTERFACULTATIVO DE BIOQUIMICA FACULTAD DE CIENCIAS Y FARMACIA.

Resumen: SE HA DETECTADO Y PURIFICADO LA ALFA-L-FUCOSIDASA PROCEDENTE DEL HEPATOPANCREAS DE UN MOLUSCO MARINO LITTORINA LITTOREA L EN EL QUE NO HABRA SIDO CITADA ANTERIORMENTE. SE SIGUIO EL PROCESO DE LA PURIFICACION POR UNA ELECTROFORESIS DE DISCO EN GEL DE POLIACRIMIDA Y EN TODAS LAS ETAPAS OBSERVANDOSE SU ELIMINACION DESPUES DE UN TRATAMIENTO POR CALOR. SE HA CARACTERIZADO LA ENZIMA ESTUDIANDO ALGUNAS CONSTANTES Y PROPIEDADES COMO SON PH OPTIMO KM PI PM KI ESTABILIDAD FRENTE AL PH Y LA TEMPERATURA EFECTORES LUSTRATOS NATURALES Y POR ULTIMO COMPOSICION GLUCIDA APROXIMADA DE LA ENZIMA

Autor: SOSA SUAREZ FRANCISCO M..
Año: 1976.
Universidad: SEVILLA.
Centro de lectura: CIENCIAS.
Centro de realización: DEPARTAMENTO DE BIOQUIMICA. FACULTAD DE CIENCIAS Y C.S.I.C. UNIVERSIDAD DE SEVILLA.

Resumen: SE HAN AISLADO 13 MUTANTES DE CHALAMYDONOMAS REINHARDI INCAPACES DE CRECER EN NITRATO. 8 DE ELLOS POSEEN UNA ACTIVIDAD DIAFORASA CON PROPIEDADES IDENTICAS A LAS DE LA DIAFORASA DEL COMPLEJO NITRATO REDUCTASA DEL TIPO SILVESTRE PERO DE TAMANO MUCHO MENOR. 1 PRESENTA SOLAMENTE LA ACTIVIDAD TERMINAL DE DICHO COMPLEJO; EL ENZIMA DE ESTA ESTIRPE NO SE INACTIVA POR PIRIDIN NUCLEOTIDOS REDUCIDOS NI TRATANDO A LAS CELULAS CON AMONIO O METILAMINA AL CONTRARIO DE LO QUE OCURRE CON LA NITRATO REDUCTASA DEL TIPO SILVESTRE. OTROS 2 HAN PERDIDO TODAS LAS ACTIVIDADES ENZIMATICAS ASOCIADAS A LA NITRATO REDUCTASA. 2 CONSERVAN NIVESLES NORMALES EN TODAS LAS ACTIVIDADES ASOCIADAS A LA NITRATO REDUCTASA. BASANDOSE EN LAS CARACTERISTICAS DE LOS ENZIMAS DE LOS MUTANTES Y EN LA DETECCION EN CHLAMYDOMONAS DE UN COFACTOR NECESARIO PARA LA ACTIVIDAD DE LA NITRATO REDUCTASA SE PROPONE UN MODELO ESTRUCTURAL DE DICHO COMPLEJO ENZIMATICO.

Autor: VALPUESTA FERNANDEZ VICTORIANO.
Año: 1976.
Universidad: SEVILLA.
Centro de lectura: CIENCIAS.
Centro de realización: CENTRO DE EDAFOLOGIA Y BIOLOGIA APLICADA DEL CUARTO. C.S.J.C. SEVILLA.

Resumen: SE HA AISLADO Y PURIFICADO HASTA HOMOGENEIDAD EL ENZIMA INDOLECETICO OXIDASA DE HOJAS DE OLIVO CONSIGUIENDO SU COMPLETA SEPARACION DEL ENZIMA PEROXIDASA EXTRAIDO DE LAS MISMAS HOJAS DE OLIVO. PASO DECISIVO EN ESTA SEPARACION HA SIDO LA CROMATOGRAFIA DE INTERCAMBIO CONICO EN COLUMNA DE DEAE-SEPHADEX A-25. ESTE ENZIMA AISLADO PRESENTA UN MAXIMO DE ACTIVIDAD A PH 6 6 ES ESTABLE DESPUES DE CALENTARLO 1 HORA A 70 C MIENTRAS QUE LA CONGELACION DEL EXTRACTO DONDE SE ENCUENTRA LE HACE PERDER ACTIVIDAD. EL ENZIMA ES INHIBIDO POR AGUA OXIGENADA IODOACETATO AZIDA TIOURA Y 2 4-DINITRIFENOL. LOS AC. MONOFENOLOS SON ACTIVADORES DEL ENZIMA MIENTRAS QUE LOS AC. POLIFENOLES SE MUESTRAN INHIBIDORES DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA. EL ENZIMA ES DE NATURALEZA GLUCIDICO DETECTANDOSE EN SU CONSTITUCION XILOSA MANOSA FUCOSA MANOSAMINA Y GALACTOSEMINA. SE LE HA CALCULADO EL PESO MOLECULAR POR TECNICAS DE FILTRACION SOBRE GEL RESULTANDO UN VALOR DE 45700 DALTONS.